ESTUDO DA INTERAÇÃO DO COMPLEXO DE RUTÊNIO (III) COM A ALBUMINA SÉRICA BOVINA (BSA) E HUMANA (HSA)

Resumo

Introdução e objetivos: Baseado na hipótese de que complexos de Ru (III) são capazes de interagir com proteínas do soro, estudos são necessários para compreender o mecanismo no qual o complexo cis-[RuCl2(NH3)4]Cl exerce sua especificidade para células tumorais. Técnicas espectroscópicas foram utilizadas para estudar a interação do complexo com albumina do soro humana (HSA) e bovina (BSA). Metodologia: Foram utilizadas fluorescência e Ressonância Paramagnética Eletrônica (RPE) para identificar as espécies formadas do complexo no tampão e na presença das proteínas. Resultados e discussões: Medidas de fluorescência revelaram uma forte ligação com constante de supressão (ksv) de 1,32x105 e 3,71x105 para HSA e BSA, respectivamente. Os espectros de RPE revelaram hidrólise e formação de dímeros com diminuição significativa da intensidade do sinal, na presença da BSA o complexo ligou no resíduo histidina, com HSA formam-se três espécies: uma delas pela oligomerização do complexo no bolção Hemin do subdominio IB e as outras duas de simetria axial e rômbica se formam pela ligação do complexo aos resíduos histidina no sítio de ligação Sudlow II1. Conclusões: Os resultados revelaram processos de hidrólise e oligomerização do complexo em tampão, forte interação do composto com as proteínas HSA e BSA, tais interações o impedem de reagir com outros componentes do soro, facilitando sua liberação no tumor alvo.